Основная функциональная роль белков: Ошибка 403 — доступ запрещён

Раздел 2

Раздел
2. Рациональное питание. Гигиенические
средства восстановления и повышения
работоспособности

1. Незаменимые
   аминокислоты:

   1. лейцин

   2. метионин

2. Источники
   фосфора:

   1. мясо,
      рыба, икра, яйца

3. Источники
   кальция:

   1. молочные
      продукты

4. Пищевые
   продукты, время задержки которых в
   желудке составляет 1-2 часа:

   1. вода,
      чай, бульон

5. Пищевые
   продукты, время задержки которых в
   желудке составляет 2-3 часа:

   1. яйца
      вкрутую, рыба отварная, вареный картофель

6. Пищевые
   продукты, время задержки которых в
   желудке составляет 3-4 часа:

   1. хлеб,
      сырые овощи, сыры

7. Пищевые
   продукты, время задержки которых в
   желудке составляет 4-5 часа:

   1. жаркое,
      сельдь, бобовые

8. Пищевые
   продукты, время задержки которых в
   желудке составляет 5-7 часа:

   1. шпик,
      свинина, салаты с майонезом

9. Интервал
   между приемом белковой пищи и последующей
   тренировкой:

   1. 60-90
      мин

10. Интервал
    между приемом жировой и смешанной пищи
    и последующей тренировкой:

    1. 90-120
       мин

11. Интервал
    между приемом углеводистой пищи и
    последующей тренировкой:

    1. 120
       мин

12. В
    питании школьников запрещается
    использовать:

    1. грибы

    2. пирожные

    3. гречневую
       кашу

    4. хлеб

13. Могут
    ли белки служить источником энергии?

    1. Да

14. К
    регуляторным веществам относятся:

    1. Витамины

15. Суточная
    потребность в жирах для спортсменов
    устанавливается в зависимости от:

    1. все
       перечисленное верно

16. Суточное
    потребление белков должно большей
    частью покрываться за счет:

    1. белков
       животного происхождения

17. Из
    общего количества жира в рационе
    спортсмена большую часть должны
    составлять:

    1. животные
       жиры

18. Заболевания,
    связанные с витаминной недостаточностью:

    1. авитаминозы

    2. гиповитаминозы

19. Состояния,
    вызванные избыточным потреблением
    некоторых витаминов:

    1. Гипервитаминозы

20. Соотношение
    белков, жиров и углеводов в рационе
    людей, занимающихся спортом:

    1. 1
       – 0,8 – 3

    2. 1
       – 1,3 – 6

    3. 1
       – 1 – 4

    4. 1
       – 1 – 5

21. Пищевые
    вещества, содержащие витамины A,D,E,K:

    1. жиры

22. Основная,
    функциональная роль углеводов как
    питательных веществ:

    1. источники
       энергии

23. Основная,
    функциональная роль белков как
    питательных веществ:

    1. Пластическая

24. Какие
    продукты служат источником животных
    жиров:

    1. сливочное
       масло

25. Какие
    продукты служат источниками растительных
    жиров:

    1. соевое
       масло

26. В
    жирах содержатся насыщенные и
    полиненасыщенные жирные кислоты. Какие
    продукты являются источниками
    полиненасыщенных жирных кислот:

    1. оливковое
       масло

27. Все
    белки делятся на полноценные и на
    неполноценные. Какие из продуктов
    служат источником полноценных белков:

    1. яйца,
       мясо, рыба

28. Главная
    функция жиров заключается в доставке
    энергии. При окислении 1г жиров организм
    человека получает:

    1. 9,3
       ккал

29. При
    окислении 1г белков организм человека
    получает:

    1. 4,1
       ккал

30. При
    окислении 1г углеводов организм человека
    получает:

    1. 3,75
       ккал

31. Источниками
    углеводов служат:

    1. зернобобовые,
       фрукты, ягоды

32. Виды
    спорта, относящиеся к I группе:

    1. шахматы,
       шашки

    2. акробатика,
       гимнастика

    3. бокс,
       борьба

    4. альпинизм,
       биатлон, велогонки на шоссе, гребля
       академическая

33. Виды
    спорта, относящиеся к II группе:

    1. шахматы,
       шашки

    2. акробатика,
       гимнастика

    3. бокс,
       борьба

    4. альпинизм,
       биатлон, велогонки на шоссе, гребля
       академическая

34. Виды
    спорта, относящиеся к III группе:

    1. шахматы,
       шашки

    2. акробатика,
       гимнастика

    3. бокс,
       борьба

    4. альпинизм,
       биатлон, велогонки на шоссе, гребля
       академическая

35. Виды
    спорта, относящиеся к IV группе:

    1. шахматы,
       шашки

    2. акробатика,
       гимнастика

    3. бокс,
       борьба

    4. альпинизм,
       биатлон, велогонки на шоссе, гребля
       академическая

36. Витамины
    бывают:

    1. водорастворимые
       и жирорастворимые

37. Витамины
    А, Е, К, Д входят в состав:

    1. группы
       жирорастворимых витаминов

38. Цингу
    вызывает глубокий дефицит витамина:

    1. С

39. К
    развитию у детей рахита приводит
    недостаток в организме витамина:

    1. Д

40. Сбалансированное
    питание подразумевает:

    1. оптимальное
       соотношение пищевых и биологически
       активных веществ

    2. оптимальный
       режим питания

    3. достаточную
       энергетическую ценность рациона в
       результате адекватного поступления
       белков, жиров, углеводов

    4. соблюдения
       соответствия ферментного набора
       химической структуры пищи

41. Принципы
    рационального питания:

    1. сбалансированность
       основных пищевых веществ

42. Основные
    требования к рациональному питанию
    включают:

    1. обеспечение
       полного восстановления суточных
       энергозатрат

43. Основной
    источник пластических ресурсов в пище:

    1. Белки

44. Основные
    источники энергоресурсов в пище:

    1. белки

    2. жиры

    3. углеводы

45. Являются
    ли жиры дополнительным источником
    пластических ресурсов в пище?

    1. да

    2. нет

46. Являются
    ли углеводы дополнительным источником
    пластических ресурсов в пище?

    1. да

    2. нет

47. Являются
    ли минеральные соли дополнительным
    источником пластических ресурсов в
    пище?

    1. да

    2. нет

48. Являются
    ли витамины дополнительным источником
    пластических ресурсов в пище?

    1. да

    2. нет

49. Пищевая
    ценность овощей и фруктов обусловлена:

    1. содержанием
       витаминов и минеральных веществ

50. Пищевая
    ценность кисломолочных продуктов
    обусловлена:

    1. содержанием
       кальция и фосфора

51. В
    суточном рационе часть калорийности
    должна покрываться за счет жиров:

    1. 20%

    2. 30%

    3. 50%

    4. 60%

52. Что
    такое незаменимые аминокислоты?

    1. аминокислоты,
       которые не синтезируются в организме
       человека

53. Укажите
    пищевые продукты, преимущественная
    роль которых заключается в обеспечении
    пластических процессов в организме
    спортсмена:

    1. мясо,
       рыба, яйца

54. Укажите
    пищевые продукты, преимущественная
    роль которых заключается в обеспечении
    энергетических процессов в организме
    спортсмена:

    1. сахар,
       мед, растительные масла

55. Калорийность
    пищевого рациона спортсмена, тренирующегося
    в условиях жаркого климата:

    1. значительно
       уменьшается

56. Калорийность
    пищевого рациона спортсмена, тренирующегося
    в условиях жаркого климата уменьшается
    по сравнению с обычным за счет снижения
    суточной нормы потребления:

    1. углеводов
       и жиров

57. В
    рационе спортсменов, специализирующихся
    в видах спорта, требующих проявления
    выносливости по сравнению с рационом
    спортсменов скоростно-силовых видов
    спорта доля белков:

    1. Ниже

58. В
    рационе спортсменов, специализирующихся
    в видах спорта, требующих проявления
    выносливости по сравнению с рационом
    спортсменов скоростно-силовых видов
    спорта доля углеводов:

    1. Выше

59. Калорийность
    питания в ближайшие дни после нагрузки
    должна быть:

    1. Повышена

60. На
    марафонских дистанциях при высокой
    температуре воздуха спортсменам:

    1. обязательно
       надо пить, даже если они не испытывают
       жажды.

61. Применения
    специальных продуктов питания в спорте
    вызвано тем, что:

    1. с
       помощью привычных продуктов питания,
       даже обладающих высокой биологической
       ценностью, нет возможности компенсировать
       значительные суточные энергозатраты
       у спортсменов и связанный с ними расход
       пластических веществ, витаминов и
       микроэлементов.

62. Количество
    энергии, получаемой за счёт применения
    специальных продуктов питания:

    1. не
       должно превышать 5–10% общей калорийности
       рациона

63. Специальные
    продукты питания в спорте:

    1. можно
       принимать неопределённо долго

    2. можно
       принимать только ограниченное время

64. Продукты
    повышенной биологической ценности
    (ППБЦ) –

    1. природные
       или идентичные натуральным биологически
       активные вещества, предназначенные
       для непосредственного приёма с пищей
       или введения в состав пищевых продуктов

65. Для
    питания на дистанции применяют

    1. углеводно-минеральные
       напитки

66. В
    период восстановления работы на
    выносливость рекомендуется принимать
    углеводно-минеральный напиток

    1. сразу
       после окончания тренировки или после
       финиша

67. В
    период восстановления после
    скоростно-силовой работы на выносливость
    рекомендуется принимать ППБЦ белковой
    направленности в жидком виде

    1. через
       35-45 минут после окончания тренировки
       или после финиша

68. Наиболее
    срочной задачей организации питания
    в период восстановления после конечной
    физической нагрузки, требующей
    выносливости

    1. восстановление
       вводно-солевого баланса

69. В
    период тренировок, направленных на
    увеличение мышечной силы дополнительный
    приём специальных белковых препаратов
    или аминокислотных смесей рекомендуется

    1. через
       35-45 минут после окончания тренировки
       или после финиша

70. Минеральная
    составляющая углеводно-минеральных
    комплексов направлена на:

    1. поддержание
       электролитного баланса организма

71. Назовите
    те виды спорта, в которых энергозатраты
    спортсмена составляют от 2800 до 3000 ккал.

    1. шахматы
       и шашки.

72. Выберите
    те виды спорта, в которых энергозатраты
    спортсмена составляют от 3500 до 4000 ккал.

    1. парусный
       спорт, прыжки на батуте

73. Пищевые
    токсикоинфекции

    1. вызываются
       присутствуюшими в пище живыми
       возбудителями, которые, попадая в
       организм человека, размножаются в нем,
       выделяя эндотоксин.

74. Опасность
    отравления ботулизмом повышается при
    хранении мясных и рыбных вяленых или
    копченых продуктов

    1. в
       холодильнике, упакованными в
       полиэтиленовый пакет

75. Суточный
    расход энергии человека слагается из:

    1. энергии
       основного обмена, энергии, связанной
       с трудовой деятельностью, приемом пищи

76. Сбалансированное
    питание подразумевает:

    1. оптимальное
       соотношение пищевых и биологически
       активных веществ

    2. достаточную
       энергетическую ценность рациона в
       результате адекватного поступления
       белков, жиров, углеводов

77. Пищевая
    ценность овощей и фруктов обусловлена:

    1. содержанием
       витаминов и минеральных веществ

78. Величина
    основного обмена у взрослого человека
    на 1 кг массы тела в час составляет:

    1. 0,5
       ккал

    2. 1,0
       ккал

    3. 1,5
       ккал

    4. 2,0
       ккал

79. Основными
    источниками кальция являются:

    1. молоко,
       молочные продукты, яйца, бобовые,
       капуста, овсяная и гречневая крупа

80. Углеводы,
    которые усваиваются организмом быстрее
    всего:

    1. Фруктоза

81. Пищевая
    ценность кисломолочных продуктов
    обусловлена:

    1. содержанием
       кальция и фосфора

82. Меню-раскладка
    – это:

    1. перечень
       блюд с указанием количества продуктов,
       взятых для приготовления того или
       иного блюда

83. Ранние
    признаки гиповитаминоза «В1»:

    1. раздражительность,
       нарушение сна, рассеянность, забывчивость,
       снижение работоспособности

84. Пищевая
    ценность картофеля определяется:

    1. высоким
       содержанием углеводов

85. Для
    гиповитаминоза «Д» характерно:

    1. беспокойство,
       расстройство сна, пугливость, повышенная
       потливость, анемия

86. Источником
    витамина С являются продукты:

    1. черноплодная
       рябина, черная смородина, шиповник,
       лимон, хрен, петрушка, укроп, капуста

87. Суточная
    потребность взрослого человека в
    поваренной соли в условиях умеренного
    климата составляет:

    1. 3-5
       г

88. Продукты,
    богатые каротином:

    1. морковь,
       помидоры, дыня, абрикосы, сливы, красный
       перец, щавель, капуста, зеленый горошек

89. Витамин
    «Д» нормализует:

    1. минеральный
       обмен

90. С
    недостаточным количеством пищевых
    волокон в питании связаны

    1. белково-энергетическая
       недостаточность

91. Пищевые
    продукты, которые чаще всего могут
    являться причиной ботулизма:

    1. грибные
       продукты домашнего приготовления

    2. овощные
       консервы домашнего приготовления

    3. рыба
       соленая домашнего приготовления

    4. свинина
       соленая (копченая) домашнего приготовления

    5. овощные
       консервы в томатной заливке промышленного
       производства

92. Основные
    функции белков в организме:

    1. энергетическая,
       пластическая, защитная

93. Назовите
    продукты – источники полноценного
    белка

    1. фасоль,
       горох

Соседние файлы в предмете [НЕСОРТИРОВАННОЕ]

• #

  22. 05.2015109.57 Кб9психология гос.doc

• #

  22.05.201550.69 Кб46Психология дошкольного возраста.doc

• #

  22.05.201530.24 Кб61ПсихологияФКиС.docx

• #

  22.05.201544.29 Кб21Пупышева, Шостак.docx

• #

  22.05.2015165.89 Кб22Рабочая программа по практике 2к пип.doc

• #

  22.05.201559.39 Кб41Раздел 2.doc

• #

  22.05.2015193.75 Кб61реклама 2.docx

• #

  22.05.2015128 Кб37Рекламные агентства и их функции.doc

• #

  22.05.201568.1 Кб63РЕФЕРАТ.doc

• #

  22.05.2015200.56 Кб43реферат.rtf

• #

  20.03.201636.29 Кб27Рефератмхк.docx

Особенности применения ингредиентов.

Империя Холода

Современные аспекты применения ингредиентов в производстве мороженого, замороженных взбитых десертов и пищевых льдов

Мороженое, сладкие взбитые замороженные десерты и пищевые льды (далее — замороженные десерты) являются многокомпонентными продуктами. Ингредиенты, применяемые в производстве замороженных десертов, по технологической значимости делятся на группы:

• молоко и молочные продукты;
• заменители молочного жира;
• сладкие продукты;
• стабилизаторы и стабилизаторы-эмульгаторы;
• пищевкусовые продукты и пищевые добавки;
• продукты функционального назначения.

Используемые в производстве замороженных десертов ингредиенты, прежде всего, определяют их классификацию, качественные показатели (химический состав, органолептические свойства и пищевую ценность) и технологическую функциональность.

Несмотря на разнообразие ассортимента замороженных десертов, основными стадиями их производства являются смешивание сырьевых компонентов; пастеризация, гомогенизация, охлаждение, созревание и фризерование смеси; фасование и закаливание десертов. Уже после гомогенизации в продукте образуется однородная масса, химический состав которой в достаточной степени характеризуется массовыми долями жира, сухого обезжиренного молочного остатка (СОМО), сахаров и стабилизаторов, которые выполняют технологически функциональную роль, а ингредиенты в технологии замороженных десертов целесообразно рассматривать как источники указанных составных частей.

Жир оказывает влияние на вкусовые показатели продукта, его консистенцию, структуру и показатели таяния.

Технологически функциональная роль жиров в производстве замороженных десертов определяет требования к их органолептическим и физико-химическим показателям.

Требования к физико-химическим показателям жиров базируются на требованиях к их жирнокислотному составу, определяющему содержание твердого жира при температурах 10, 15, 20, 30 и 35°C. Содержание твердого жира при температуре 10°C не менее 45% необходимо для обеспечения эффективности процессов созревания и фризерования, обусловливающих состояния консистенции и структуры продуктов. Даже незначительное содержание твердого жира при температуре 30 и 35°C приводит к возникновению неприятных вкусовых ощущений в полости рта, таких как «осаливание» и «жировой налет».

Основным источником белка в замороженных десертах является СОМО — основная составная часть молока и молочных продуктов. Роль белка определяется его важной функциональной ролью в стабилизации жировой фазы десертов, особенно на стадии приготовления смеси для их производства. Наиболее дешевым источником белка в замороженных десертах являются сывороточные белки, чаще всего вносимые с сухой подсырной сывороткой с массовой долей сывороточных белков не более 12%. Основным компонентом сыворотки является лактоза, применение которой в десертах ограничивается в связи с ее возможным выпадением в осадок в концентрированных растворах. Кроме того, даже частичная замена СОМО сывороткой, приводит к снижению в мороженом общей массовой доли белка.

С учетом лактозы массовая доля сахаров в сухих веществах замороженных десертов составляет 40-50%. Основным сахаром десертов является сахароза, вносимая в продукт в виде свекловичного или тростникового сахара, как в сухом виде, так и в виде сиропов. С целью регулирования сладости и достижения требуемого состояния консистенции и структуры замороженных десертов используют сухие глюкозные сиропы и патоку с различным декстрозным эквивалентом.

Исходя из различного воздействия сахаров на криоскопическую температуру, долю вымороженной воды и сладость замороженных десертов можно целенаправленно создавать композиции сахаров, влияющие нужным образом на консистенцию, состояние структуры и сладость продукта. На практике чаще всего заменяют 20-30% сахарозы глюкозой, глюкозными сиропами или патокой. Не оказывая отрицательного воздействия на физико-химические и органолептические показатели десертов, можно за счет применения сахаров на 1-3% увеличить массовую долю сухих веществ. Увеличение массовой доли сухих веществ за счет сахаров благоприятно влияет на консистенцию и структуру замороженных десертов.

Целенаправленно для стабилизации структуры в замороженных десертах используют стабилизаторы (гидроколлоиды) или комплексные стабилизаторы-эмульгаторы. Применение гидроколлоидов обусловлено их способностью к гидрированию и связыванию при этом большого числа молекул воды путем водородной связи, поэтому их основная функциональная роль при производстве замороженных десертов состоит в повышении вязкости смеси. При фризеровании смеси с оптимальной вязкостью образующиеся структурные элементы воздушные пузырьки и кристаллы льда лучше сохраняются в продукте, что позволяет говорить об увеличении способности смеси к насыщению воздухом, возможности формирования кристаллов льда оптимальных размеров.

В качестве стабилизаторов в производстве замороженных десертов используют: белки животного происхождения (желатин, модифицированный молочный белок и казеинаты) и растительного происхождения (модифицированные соевые и пшеничные белки), полисахариды — камедь рожкового дерева (Е410), гуаровую камедь (Е412), метилцеллюлозу (Е461), натрий карбоксиметилцеллюлозу (Е466), пектины (Е440), крахмалы, альгинат натрия (Е401), каррагинан (Е407) и ксантановую камедь (Е415).

В качестве эмульгаторов в замороженных десертах применяют моно и диглицериды жирных кислот (Е471), полисорбаты (Е432 — Е436), и лецитины (Е322). В отличие от других продуктов, где эмульгаторы используются для получения стойких эмульсий прямого или обратного типа, в замороженных десертах эмульгаторы применяются в основном как вещества, дестабилизирующие жир.

Действие эмульгаторов заключается в снижении электрического заряда на поверхности жировых частиц и повышении способности их к слипанию. Это происходит в период созревания смеси для десертов в результате частичной десорбции эмульгаторами молекул белка с поверхности жировых шариков. Процесс десорбции белка с поверхности жировых шариков и адсорбирование эмульгаторов происходит в течение определенного времени, регламентируемого продолжительностью процесса созревания.

В процессе созревания важно поддерживать температуру, обеспечивающую кристаллизацию триглицеридов жира, в результате которой ослабевает связь жира с белками оболочки и происходит десорбция белка.

Как правило, созревание смесей для десертов не проводят при температуре выше 5°C, эффективность процесса созревания повышается по мере понижения температуры смеси (но не ниже криоскопической температуры).

Активная роль эмульгатора в дестабилизации жировой фазы и стабилизации воздушной фазы способствует образованию в мороженом кремообразной консистенции, насыщению его воздухом, созданию сухой поверхности при экструзии, повышению устойчивости к таянию и осаждению.

Использование эмульгаторов и гидроколлоидов в единой композиции позволяет расширить технологическую функциональность стабилизационной системы в целом.

Комплексные стабилизаторы-эмульгаторы получают путем механического смешивания составляющих компонентов и диспергированием смеси гидроколлоидов в расплавленном эмульгаторе. Использование стабилизаторов5эмульгаторов, полученных путем смешивания, требует дополнительных технологических приемов для улучшения их диспергирования в смеси для мороженого.

Пищевкусовыми продуктами в производстве замороженных десертов называют пищевые продукты в натуральном или переработанном виде, специально вводимые в них в процессе изготовления для придания специфического вкуса. К ним относятся фрукты, орехи, чай, кофе, цикорий, какао-порошок, шоколад, сиропы крем-брюле и карамельные, органические пищевые кислоты, пряности и некоторые другие пищевые продукты и добавки. Использование пищевкусовых продуктов способствует значительному увеличению ассортимента замороженных десертов.

Пищевкусовые продукты вносят как непосредственно в смесь для десертов, так и в массу десертов в виде кусочков, крошки, стружки, прожилок, прослоек и др. Пищевкусовые продукты, наносимые на поверхность десертов, используются в качестве декоративных пищевых продуктов.

Пищевые ароматизаторы используют в производстве замороженных десертов с ароматом и глазури для мороженого с целью придания им определенного специфического аромата.

Пищевые красители применяют в производстве замороженных десертов для придания продукту определенного цвета, чаще всего соответствующего его вкусу или аромату. Нередко красители используют для восстановления цвета натурального сырья утерянного в разной степени в процессе тепловой обработки.

Для окрашивания десертов применяют также натуральные водорастворимые красители.

Из микроингредиентов наибольшее применение в производстве замороженных продуктов получили пищевые добавки. Их использование нормируется Техническим регламентом Таможенного союза ТР ТС 029/2012 «Требования безопасности пищевых добавок, ароматизаторов и технологически вспомогательных средств».

Общая тенденция в производстве продуктов питания — стремление производить продукцию, полезную для здоровья, с каждым годом все больше и больше проявляется и в производстве замороженных десертов.

Все рекомендуемые для обогащения продуктов переработки молока вещества (молочный белок, витамины, микро- и макроэлементы, пищевые волокна, полиненасыщенные жирные кислоты, фосфолипиды, пробиотические микроорганизмы, пребиотики) можно использовать в производстве замороженных десертов.

Витамины (за исключением витамина С) хорошо сохраняются в замороженных десертах и не разрушаются при проведении процесса пастеризации.

Возможно введение в замороженные десерты микроэлемента йода. Он не оказывает отрицательного влияния на вкусовые достоинства готового продукта и протекание технологических процессов.

Пищевые растворимые волокна можно использовать для обогащения замороженных продуктов, в том числе и для восполнения сухих веществ сахарозы в продуктах без сахарозы или ее пониженным содержанием. Пищевые волокна повышают вязкость смесей для десертов, способствуют формированию кремообразной консистенции.

Применение полиненасыщенных жирных кислот для обогащения замороженных десертов актуально — низкая температура хранения десертов повышает устойчивость такого рода жирных кислот к окислению.

Пробиотические микроорганизмы, вносимые в замороженные десерты с заквасочными препаратами или ферментированными продуктами (йогуртом, творогом, кефиром и др.), достаточно хорошо сохраняют свою активность при хранении продукта при низких температурах. Кисломолочное мороженое, содержащее пробиотические микроорганизмы, является кисломолочным продуктом длительного хранения.

Из пребиотических продуктов в производстве замороженных десертов применяется лактулоза, производимая из молочной сыворотки. Лактулоза стимулирует рост микрофлоры кишечника и благотворно воздействуют на иммунную систему организма. Лактулоза используется как в виде порошка с содержанием сухого вещества 75%, так и в виде сиропа с 50% содержанием. Она термостабильна и сохраняет бифидогенные свойства в широком диапазоне рН среды. Сладость лактулозы в 2 раза меньше сладости сахарозы, ее применение не изменяет технологический процесс производства десертов.

Функция аминокислот

• Скачать PDF Копировать

Д-р Дэмиен Джонас Уилсон, доктор медицинских наук. Рецензировано Афсане Хетрапал, бакалавром наук. Основная функция аминокислот состоит в том, чтобы служить строительным материалом для белков. Белки, как правило, состоят из от 50 до 2000 аминокислот, соединенных встык во множестве различных комбинаций.

Каждый белок имеет уникальную последовательность аминокислот в собственной скрученной и свернутой конфигурации. Функции белков обширны и многочисленны, поскольку они практически необходимы для всех клеточных процессов нормального физиологического функционирования.

Существует 20 различных аминокислот, которые в совокупности создают впечатляющий спектр химической универсальности белков. Аминокислоты могут быть незаменимыми, заменимыми или условными. Они считаются незаменимыми, когда их необходимо принимать с пищей, и несущественными, когда они могут вырабатываться организмом. Условные аминокислоты в основном требуются только при определенных обстоятельствах, таких как стресс и болезнь.

Способ или последовательность, в которой эти аминокислоты объединяются с образованием белка, определяет трехмерную структуру и функцию, которая уникальна для конкретного белка. Некоторые из функций белков включают их роли в качестве антител, ферментов, мессенджеров, а также в транспортных/хранящих и структурных возможностях.

Антитела

Антитела представляют собой белки, вырабатываемые иммунной системой. Они играют ключевую роль в обнаружении антигенов, которые представляют собой сложные белки, распознаваемые организмом как чужеродные и вредные. Вирусы, бактерии, грибки и паразиты, а также опасные химические вещества — все это примеры антигенов.

В некоторых неудачных случаях антитела могут также вырабатываться против здоровых тканей, когда организм ошибочно распознает их как чужеродные. Это явление известно как аутоиммунное заболевание. Антитела уникальны и созданы с высокой степенью специфичности для защиты от каждого антигена, с которым сталкивается организм.

Ферменты

Белки, которые действуют как биологические катализаторы, называются ферментами. Они в первую очередь отвечают за катализ или ускорение химических реакций в организме, воздействуя на молекулы, называемые субстратами, для производства продуктов. Скорость реакции увеличивается за счет снижения энергии активации, т. Е. Минимального количества энергии, необходимого для инициирования реакции.

Похожие статьи

• Отличается ли декодирование мРНК у людей структурно и кинетически от бактерий?
• Ускоряет ли дефицит таурина старение?
• Могут ли продукты с разным процентным содержанием какао влиять на ощущение боли в мышцах?

В отличие от большинства других катализаторов ферменты представляют собой высокоспецифичные макромолекулы. Их активность может быть усилена молекулами, называемыми активаторами, и уменьшена молекулами, известными как ингибиторы. Кроме того, для правильного функционирования фермента необходимы оптимальные условия по температуре и pH. Ферменты находятся в каждом органе и клетке нашего тела, в первую очередь в крови и желудочно-кишечном тракте.

Другие функции

Белки могут демонстрировать ряд химических моделей обмена сообщениями в виде гормонов, нейротрансмиттеров и нейропептидов. Гормоны вырабатываются железами, откуда они впоследствии транспортируются системой кровообращения для регулирования поведения и физиологии отдаленных органов и систем.

Они считаются посланниками дальнего действия. В отличие от гормонов, нейротрансмиттеры являются мессенджерами ближнего действия, которые обеспечивают связь между нервной клеткой и другой нервной, железистой или мышечной клеткой-мишенью. Нейропептиды также являются мессенджерами ближнего действия между нервными клетками, однако, в отличие от других нейрональных мессенджеров, нейропептиды не возвращаются обратно в клетку после секреции.

Белки составляют фундаментальную часть клеточной структуры и поддержки. Примеры структурных белков включают коллаген, кератин и эластин. Коллаген является основным компонентом соединительной ткани и наиболее распространенным белком в нашем организме.

Альфа-кератин жизненно важен для формирования волос и ногтей, тогда как эластин является очень эластичным белком, который позволяет тканям восстанавливать свою форму после некоторой степени деформации (например, сжатия или растяжения). В более широком масштабе белки, содержащиеся в мышцах, позволяют нашему телу двигаться.

В дополнение ко всем своим вышеупомянутым функциям белки способны связывать и переносить атомы, а также небольшие молекулы внутри клеток и по всему телу. В этом качестве они функционируют как форма хранения и транспорта. Гемоглобин с помощью железа является одним из примеров переносчика белка, используемого для переноса кислорода. Примером внутриклеточного запасного белка является ферритин, необходимый для хранения железа.

Источники

1. https://ghr.nlm.nih.gov/primer/howgeneswork/protein
2. https://publications.nigms.nih.gov/structlife/chapter1.html#a1
3. http://www.biology.arizona.edu/biochemistry/problem_sets/aa/aa.html
4. www.khanacademy.org/…/chemistry-of-amino-acids-and-protein-structure

Последнее обновление: 26 февраля 2019 г.

• Скачать PDF Копировать

Используйте один из следующих форматов для ссылки на эту статью в своем эссе, статье или отчете:

• APA

  Уилсон, Дэмиен Джонас. (2019, 26 февраля). Функция аминокислот. Новости-Мед. Получено 29 июня 2023 г. с https://www.news-medical.net/life-sciences/Function-of-Amino-Acids.aspx.

• MLA

  Уилсон, Дэмиен Джонас. «Функция аминокислот». Новости-Медицина . 29 июня 2023 г. .

• Чикаго

  Уилсон, Дэмиен Джонас. «Функция аминокислот». Новости-Мед. https://www.news-medical.net/life-sciences/Function-of-Amino-Acids.aspx. (по состоянию на 29 июня, 2023).

• Гарвард

  Уилсон, Дэмиен Джонас. 2019. Функция аминокислот . News-Medical, просмотрено 29 июня 2023 г., https://www.news-medical.net/life-sciences/Function-of-Amino-Acids.aspx.

Предлагаемая литература

Структура и функции белков

Введение

Вы когда-нибудь задумывались о том, почему спортсмены или гимнасты часто придерживаются белковой диеты? Это потому, что эти люди тратят больше энергии по сравнению с людьми, которые не тренируются. А диета, богатая белками, подпитывает организм для наращивания мышечной массы, способствует быстрому восстановлению, повышает иммунитет, пополняет запасы гликогена и сжигает жир, что важно во время напряженных тренировок. ^[1]

Но нужны ли они только тем, кто занимается спортом? Нет, белок играет множество ролей во всех живых организмах. Это один из основных макроэлементов, синтезируемых организмами, необходимых для здоровой жизни.

В этой статье рассказывается, что такое белки, их типы и чем они отличаются друг от друга. Он также охватывает функции белков в живых организмах и методы изучения этих молекул в лабораторных условиях.

Что такое белки?

Белки являются одной из универсальных макромолекул в живых организмах, которые выполняют важные функции в различных биологических процессах.

Они присутствуют во всем теле организмов — в мышцах, костях, коже, волосах и практически во всех других частях тела или тканях. ^[2] Они состоят из 20 аминокислот, расположенных в различных структурных формах, образующих около 10 000 белков (или даже больше). ^[2]

Некоторые ключевые свойства белков, отвечающие за их функции: ^[3]

Являются ли белки линейными полимерами, построенными из мономерных звеньев, называемых аминокислотами?

Белки построены линейно из 20 аминокислот, что является повторяющимся процессом в клетке. Но линейная/первичная последовательность белка не отвечает за их функциональную роль. ^[3]

Последовательности спонтанно сворачиваются в различные конфигурации, образуя трехмерные структуры, которые определяются аминокислотами, присутствующими в последовательности. И эти складчатые структуры облегчают функции этих белков. ^[3]

Содержат ли белки широкий спектр функциональных групп?

Наиболее преобладающими функциональными группами, присутствующими в белках, являются спирты, тиолы, простые тиоэфиры, карбоновые кислоты, карбоксамиды и различные основные группы. ^[3]

Эти функциональные группы, объединенные в различные случайные комбинации в аминокислотной последовательности, объясняют широкий спектр функций белка. Простыми словами, свойства функциональных групп белков определяют их ферментативные и другие метаболические функции в организме. ^[3]

Могут ли белки взаимодействовать друг с другом и другими биологическими макромолекулами, образуя сложные ансамбли?

Белки взаимодействуют с другими белками или биомолекулами для выполнения задач, для которых они сами по себе не приспособлены. Примерами таких задач являются репликация ДНК, внутриклеточная передача сигналов и другие сложные важные биологические процессы. ^[3]

Некоторые белки являются жесткими, а некоторые демонстрируют ограниченную гибкость.

Жесткие белки (имеют плотную компактную структуру, которая ограничивает любое движение или движение) участвуют в структурном формировании клеток, таких как цитоскелет, который образует внутренние каркасы внутри клеток. ^[3]  

В то время как гибкие белки (имеющие слабосвязанные структуры, которые могут легко перестраиваться или перемещаться при необходимости) действуют как шарниры, пружины и рычаги для выполнения основных функций и образования комплексов с другими белками и макромолекулами. ^[3]

Синтез белка

1. Биологический синтез

Процесс синтеза белка называется трансляцией. В этом процессе коды мРНК транслируются в соответствующие аминокислоты, участвующие в формировании белка. Каждая аминокислота имеет свою уникальную нуклеотидную последовательность генов. Генетический код одной аминокислоты состоит из трех наборов нуклеотидов, называемых кодонами. ^[4]

Процесс начинается с транскрипции ДНК в пре-мРНК с использованием РНК-полимеразы. Затем пре-мРНК модифицируют посредством посттранскрипции с образованием зрелой мРНК. ^[4] Зрелая мРНК используется рибосомами в качестве матрицы для синтеза белка.

Рибосомы связываются с мРНК и используют один кодон (состоящий из трех нуклеотидов), соответствующий антикодону, присутствующему на тРНК (трансферная рибонуклеиновая кислота — это адаптерная молекула, которая помогает в расшифровке мРНК) для синтеза одной аминокислоты. ^[4] Четыре нуклеотида, A (аденин), G (гуанин), C (цитозин) и T (тимин), образуют разные комбинации нуклеотидов, образующие разные аминокислоты.

Рисунок: Иллюстрация синтеза белка.

2. Химический синтез

Химический синтез белков включает в себя синтез пептидов, в котором используются такие стратегии, как химическое лигирование, лигирование Штаудингера или другие ортогональные химические реакции для связывания синтетических пептидов. ^[4] Здесь пептиды (цепочка из 30-50 аминокислот) образуются и соединяются друг с другом амидными или пептидными связями с образованием специфических белков.

Но это неэффективный метод, когда речь идет о производстве полипептидной цепи из более чем 300 аминокислот. Важно отметить, что химический синтез белка происходит от С-конца к N-концу, тогда как в биологических процессах синтез происходит в обратном направлении, то есть от N-конца к С-концу. ^[4]

Структуры белков

Белки построены путем соединения двух или более аминокислотных остатков вместе в различных ориентациях или конфигурациях. Аминокислоты в белках соединяются вместе пептидными связями, образующимися в результате реакции конденсации между двумя аминокислотами, при этом высвобождаются молекулы воды.

Описание структуры белка может показаться похожим на описание пептидов, но между белками и пептидами существует тонкая грань, поскольку они различаются по размеру, структуре и функциям, как объяснено ниже:

• Пептиды состоят из 2–50 аминокислот и могут быть дополнительно классифицированы на олигопептиды и полипептиды. ^[5] Полипептид представляет собой цепь из 20 и более аминокислот, соединенных между собой пептидными связями, а олигопептиды состоят из 20-30 аминокислотных остатков. Однако белки состоят из длинной цепи из 50 или более аминокислот, связанных пептидными связями.
• Пептиды в основном имеют линейную структуру, тогда как белки имеют четыре структурных уровня: первичный (линейный), вторичный, третичный и четвертичный. ^[5]
• Пептиды участвуют в регуляции активности других молекул, в то время как белки выполняют более широкий спектр функций, включая структурную детерминацию, ферментативные реакции и гормональные функции. ^[5]

Четыре уровня структуры белка

Различные уровни структуры белка возможны в результате различных химических взаимодействий внутри его структуры. Например, складывание линейной последовательности аминокислот в трехмерные структуры обусловлено несколькими нековалентными взаимодействиями, такими как водородные связи, ионные взаимодействия, силы Ван-дер-Ваальса и гидрофобные взаимодействия.

Ниже приводится краткое описание четырех уровней структуры белка. ^[6]

1. Первичная структура

Первичная структура представляет собой расположение аминокислот в линейную полипептидную цепь. Здесь аминокислоты соединены только пептидными связями и дисульфидными связями. Последовательность аминокислот в полипептидной цепи отвечает за функции белков, что определяется путем расшифровки генетических кодов или генов, соответствующих белкам. ^[6]

Рисунок: Представление первичной структуры белка. [8]

2. Вторичная структура

Вторичная структура – ​​это регулярное повторяющееся расположение соседних аминокислот в полипептидной цепи. ^[7] Это происходит путем образования водородных связей между молекулами и представляет собой начальную стадию складывания полипептидов в трехмерную структурную форму, то есть до третичной и четвертичной структур.

Наиболее распространенными вторичными структурами являются альфа-спираль и бета-лист.

• Альфа-спираль: В этой структурной форме карбонильная группа (C=O) одной аминокислоты связана водородной связью с атомом водорода аминогруппы (NH) четвертой аминокислоты в последовательности. Это вытягивает линейную цепь в форму спиральной ленты, где каждый спиральный виток содержит 3,6 аминокислоты. ^[7]
• Бета-лист или нить: Здесь два или более сегмента полипептидной цепи выстроены рядом друг с другом. Нити соединены водородными связями в параллельной или антипараллельной форме. ^[7]

Рисунок: Структурные формы альфа-спиральных и бета-складчатых листов.[8]

3. Третичная структура

Здесь полипептидная цепь далее сворачивается в трехмерное пространство, включающее один или несколько доменов. Альфа-спираль и бета-листы свернуты в компактную глобулярную структуру, которая управляется неспецифическими гидрофобными взаимодействиями.

Взаимодействия происходят между полярными, неполярными, кислотными и основными группами R в полипептидной цепи. ^[7] Когда белки теряют третичную структурную форму, они не могут выполнять ни одну из своих функций.

В водной среде гидрофобные или неполярные группы перемещаются внутрь белков, в то время как гидрофильные R-группы располагаются на поверхности или вне структуры. ^[7]

Рисунок: Представление третичной структуры белка.[8]

4. Четвертичная структура

В формировании четвертичной структуры участвует более одной полипептидной цепи. Полипептидные цепи могут быть идентичными в нескольких копиях или различаться последовательностями аминокислот. Именно слабые взаимодействия, такие как водородные связи и дисперсионные силы Лондона, удерживают несколько полипептидов связанными вместе, образуя четвертичную структуру. ^[6]

Хорошо известным примером четвертичной структуры является гемоглобин, который переносит кислород в крови и состоит из четырех пептидных цепей (двух альфа- и двух бета-цепей), образующих тетрамер. ^[6]

Рисунок: Иллюстрация четырех уровней структуры белка.[7]

Физико-химические свойства белка

1. Цвет и вкус: Белки бесцветны и не имеют вкуса. Они однородны и кристалличны.
2. Молекулярные массы белков: Можно рассчитать, если известна молекулярная масса аминокислот в линейной цепи. Таким образом, общее количество аминокислот, умноженное на 110 (за вычетом количества молекул воды, выделяющихся во время реакции конденсации), дает точную молекулярную массу белков. Примечание: средняя молекулярная масса аминокислот составляет 110 дальтон. ^[9]
3. Коагуляция: Это тепловая денатурация белков, таких как альбумины и глобулины, с образованием нерастворимых коагулятов или агрегатов, известных как коагулянт. ^[9]
4. Растворимость: Увеличение кислотности или щелочности раствора увеличивает растворимость белка. То есть растворимость белков зависит от рН раствора, и при изоэлектрическом рН они наименее растворимы. ^[9]
5. Оптическая активность: Оптическая активность белков обусловлена ​​асимметрией полипептидных цепей и а-атомов углерода в аминокислотных остатках. ^[10] Белки поворачивают плоскость для поляризованного света влево (левовращающие).
6. Денатурация: О белке говорят, что он денатурирован, когда тепло, кислоты, щелочи, спирт, ацетон, мочевина, бета-меркаптоэтанол вызывают частичное или полное разворачивание нативной конформации полипептидных цепей. ^[9]
7. Изоэлектрический pH (pI): pH, при котором структура белка содержит равное количество положительных и отрицательных зарядов на их функциональных группах, называется изоэлектрическим pH. Это свойство применяется в лабораториях для выделения белков из разных образцов. Когда белки подвергаются воздействию электрического поля при изоэлектрическом pH, они не перемещаются ни к аноду, ни к катоду и становятся менее растворимыми — это вызывает осаждение белков. ^[9]

8. Электрохимия белков: Электрохимия белков определяется как окислительно-восстановительный потенциал белков из-за наличия свободных положительных и отрицательных зарядов на функциональных группах аминокислот. Этот электрохимический характер в белках в основном определяется заряженными аммониевыми группами (―Nh4+) лизина и аргинина и отрицательно заряженными карбоксильными группами (―COO−) аспарагиновой кислоты и глутаминовой кислоты. Заряды на этих боковых группах аминокислот белков заставляют их двигаться к соответствующим (катодным или анодным) электродам в присутствии электрического поля и участвовать в любой химической реакции. ^[11]

9. Реакция конденсации: Реакция конденсации происходит между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой аминокислоты. Это приводит к образованию пептидных связей и высвобождению молекул воды.

Классификация белков

A. На основе растворимости

1. Волокнистые белки: Они нерастворимы в воде и в основном участвуют в поддерживающих и защитных функциях в организмах. Они жесткие, прочные и линейной формы. ^[9] Здесь длинные параллельные полипептидные цепи перекрестно связаны друг с другом, образуя белок. Коллаген, кератин, шелк и фибрин являются распространенными примерами волокнистых белков. ^[9]
2. Глобулярные белки: Они растворимы в воде и выполняют функциональные метаболические функции, такие как образование ферментов, гормонов и антител. Здесь полипептидные цепи плотно свернуты в сферу. Большинство белков в клетках относятся к этой категории. Примеры включают ДНК-полимеразу, РНК-полимеразу и гемоглобин. ^[9]

B. На основе структурной сложности

1. Простые белки: Они имеют простую структурную организацию и состоят только из аминокислотных остатков. Они также известны как гомопротеины. Они могут быть глобулярными или волокнистыми белками. Примеры включают кератин, эластин, альбумин, коллаген и гистоны. ^[9]
2. Конъюгированные белки: Это сложные белки, и здесь белки слабо связаны с одной или несколькими небелковыми частями. Небелковые группы называются простетическими группами и могут быть углеводами, липидами, ионами металлов, нуклеиновой кислотой, фосфорной кислотой и ФАД. ^[9] Эти белки обычно имеют глобулярную форму и растворимы в воде. Примеры включают нуклеопротеины, металлопротеины и липопротеины. ^[9]
3. Производные белки: Низкомолекулярные производные белков, полученные в результате частичного гидролиза простых или конъюгированных белков кислотой, ферментом или щелочью. Примерами являются коагулированные белки, протеины, пептоны и пептиды. ^[9]

Биологические функции белка

Белки выполняют несколько жизненно важных метаболических функций в организмах. На основании их функций они классифицируются на: ^[12]

1. Структурные белки: Большинство структурных белков являются волокнистыми белками и нерастворимы в воде. Они образуют компоненты костей, сухожилий, хрящей, кожи, соединительной ткани, волос и рогов. Примеры включают коллаген, кератин и эластин. ^[12]
2. Ферменты: Они являются биологическими катализаторами и работают за счет снижения энергии активации реагентов. Во время этого процесса они ускоряют метаболические реакции клеток. Большинство ферментов представляют собой глобулярные конъюгированные белки. Примеры включают нитрогеназу, ДНК-полимеразу и липазу. ^[12]
3. Гормоны: Белковые гормоны в клетках включают глюкагон, инсулин и адренокортикотропный гормон. ^[12]
4. Дыхательные пигменты: Это окрашенные белки, которые конъюгированы и содержат пигменты (хром) в качестве простетической группы. Примерами являются гемоглобин и миоглобин. ^[12]
5. Сократительные белки: Эти белки участвуют в сокращении мышц за счет энергии молекул АТФ. Примерами являются актин и миозин. ^[12]
6. Запасные белки: Эти белки запасают металл или аминокислоты в клетках и содержатся в семенах, яйцах, молоке и бобовых. Примерами являются казеин, глютен и ферритин. ^[12]
7. Транспортные белки: Эти белки отвечают за транспортировку молекул или материалов к месту назначения. Они образуют каналы в плазматической мембране, а также участвуют в образовании крови и лимфы у животных. Примеры включают сывороточный альбумин. ^[12]
8. Защитные белки: Это белки, участвующие в защите организма от чужеродных микробов или материалов. Примеры включают иммуноглобулин (антитела) и фибриноген. ^[12]
9. Токсины: Змеиные яды представляют собой токсичные белки.

Методы изучения белков

Различные характеристики белков изучаются с использованием различных методов, включая: in vivo, in vitro, и в силиконе . ^[4]

In vivo методы используются для изучения функциональной роли белков внутри клеток; методы in vitro предпочтительны, когда речь идет о понимании механизма работы белков в определенной среде; в то время как in silico — это вычислительный метод изучения белков, например, понимание образования белковых комплексов и определение структуры. ^[4]

Ниже приведены методы, основанные на исследованиях, для которых они используются: ^[4]

1. Очистка белков: Процесс начинается с лизиса клеток; здесь клеточная мембрана разрушается для высвобождения всех клеточных компонентов, которые затем очищаются с помощью ультрацентрифугирования. Он фракционирует клеточные компоненты на разные фракции, содержащие растворимые белки. Белки в лизатах осаждают высаливанием и выделяют с использованием различных методов хроматографии, основанных на молекулярной массе, чистом заряде и аффинности связывания. Затем белок очищают с помощью гель-электрофореза, спектроскопии или электрофокусировки, в зависимости от требований эксперимента. ^[4]
2. Наличие белка в образцах: Для изучения наличия белков в данном образце используются два теста: биуретовый тест и нингидриновый тест. В биуретовом тесте 2 мл образца добавляют к 2 мл 10% NaOH и одной капле 10% раствора CuSO4. Если цвет раствора меняется на фиолетовый, это указывает на наличие пептидной связи. ^[13] В нингидриновом тесте образование фиолетовой окраски после добавления 1 мл раствора нингидрина к 1 мл белкового раствора и осторожного нагревания указывает на присутствие в растворе α-аминокислот. ^[13]
3. Предсказание и определение структуры: Моделирование гомологии — это вычислительный инструмент, используемый для предсказания структуры белка. Это полезно для белковой инженерии, например, при разработке новых складок для лекарств. ^[4] Рентгеновская кристаллография, ЯМР-спектроскопия, интерферометрия с двойной поляризацией и круговой дихроизм — другие популярные методы, используемые для определения структуры белка. ^[4]
4. Протеомика: Все белки, присутствующие в клетке, называются протеомами. А изучение выделения, разделения, идентификации, характеристики и очистки этих белков известно как протеомика. Наиболее распространенными методами, используемыми для этой цели, являются 2D-электрофорез, масс-спектрометрия, белковые микрочипы и двухгибридный скрининг. ^[4]

Заключение

Белки являются одной из важнейших биомолекул, необходимых для поддержания жизни. Они состоят из аминокислот, расположенных на четырех структурных уровнях: первичном, вторичном, третичном и четвертичном.

Они отличаются от пептидов как на структурном, так и на функциональном уровнях. Функции белков варьируются от транспортировки молекул, формирования структуры до хранения и ферментативной роли, тогда как пептиды влияют только на активность других молекул.

Спектр функций белков в организмах привлек внимание ученых к сложности их действий, поэтому ученым интересно понять структуру и механизм работы молекулы. Некоторыми распространенными инструментами, используемыми для изучения белков, являются масс-спектрометрия, хроматография, круговой дихроизм и спектрометрия.

Работа с белками требует высокого уровня предосторожности и опыта. А учитывая его важность для организмов, ученые пытаются разработать, синтезировать и очистить молекулу на индивидуальном уровне для применения в медицинских областях. Область протеомики также открывает двери для молодых ученых, чтобы совершить прорыв и внести свой вклад в повышение качества жизни человека.

Каталожные номера:

1. Лучшие продукты, богатые белком, которые можно есть до и после тренировки для восстановления мышц. Получено с https://www.ndtv.com/health/best-protein-rich-foods-to-eat-before-and-after-a-workout-for-muscle-recovery-19.84238.
2. Белок. Получено с https://www.hsph.harvard.edu/nutritionsource/what-should-you-eat/protein/
3. Берг Дж.М., Тимочко Дж.Л., Страйер Л. Биохимия. 5-е издание. Нью-Йорк: WH Freeman; 2002. Глава 3, Структура и функция белка. Доступно по адресу: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21177/.
4. Белки. Получено с https://en.wikipedia.org/wiki/Protein.
5. Пептиды и белки — в чем разница. Получено с https://www.guardian.in/blog/peptides-vs-proteins-whats-the-difference/.
6. Структура белка. Получено с https://en.wikipedia.org/wiki/Protein_structure.
7. Белковая структура. Получено с https://courses.lumenlearning.com/boundless-chemistry/chapter/protein-structure/
8. Порядки структуры белка. Получено с https://www.khanacademy.org/science/biology/macromolecules/proteins-and-amino-acids/a/orders-of-protein-structure
9. Белки: функции, структура, свойства и классификация. Получено с https://www.biologydiscussion.com/proteins/proteins-functions-structure-properties-and-classification/169.12
10. Jirgensons B. (1973) Оптическая активность аминокислот, пептидов и белков. В кн.: Оптическая активность белков и других макромолекул. Молекулярная биология, биохимия и биофизика, т. 5. Springer, Берлин, Гейдельберг. https://doi.org/10.1007/978-3-642-87713-1_4
11. Классификация белков. Получено с https://www.britannica.com/science/protein/Conformation-of-proteins-in-interfaces
12. Классификация белков на основе структуры и функций. Получено с https://www.easybiologyclass.com/classification-of-proteins-based-on-structure-and-function/
13. Арьял Сагар (2021). Белки — свойства, структура, классификация и функции. Получено с https://microbenotes.com/proteins-properties-structure-classification-and-functions/

Анджали Сингх

Анджали Сингх — писатель-фрилансер. Следуя своей страсти к науке и исследованиям, она получила степень магистра биологии растений и биотехнологии в Университете Хайдарабада, Индия.