Роль белка: Значение и функции белков в организме человека

Роль белка в вашем рационе

13.01.2020

Роль и потребность в белке — очень неправильно понятая тема в нашем обществе. В этой статье вы узнаете, как лучше понять роль белка в вашем рационе.

Во-первых, позвольте мне дать вам довольно простые, но подробные определение белка. Белок — это любой из группы сложных органических азотистых соединений, которые образуют основные составляющие протоплазмы клетки. Другими словами, белки составляют «кишки» клеток, которые являются строительными блоками нашего тела.

Многие из структурных и функциональных компонентов наших клеток состоят из различных белков.

У человека белки участвуют во многих функциях. Они действуют как органические катализаторы в форме ферментов, как мессенджеры, такие как пептидные гормоны, как антитела, которые защищают нас от воздействия микроорганизмов, и как агенты-переносчики в нашей крови, чтобы транспортировать кислород и другие газы, а также формируют структурные компоненты сотовый.

Точные потребности человека в диетическом белке не известны. Согласно Медицинскому журналу Новой Англии: «Что касается потребностей человека в белке, то маятник все еще колеблется, потому что наши знания о точных потребностях человека в белке и взаимосвязях между ними гораздо более фрагментарны и неуверенны, чем принято считать».

Аминокислоты

Все белки состоят из аминокислот. Аминокислота представляет собой любое из класса органических соединений, содержащих определенную амино- и карбоксильную группу. Аминокислоты являются основными строительными блоками белков, то есть белки получают путем объединения различных аминокислот в конкретные комбинации.

Хотя существуют десятки естественных аминокислот, белки в нашем организме происходят только из двадцати. Из этих двадцати аминокислот наш организм способен адекватно синтезировать двенадцать внутренне. Остальные восемь аминокислот должны быть получены извне, то есть мы должны включить их в свой рацион. Эти восемь аминокислот, которые мы должны получить в нашем рационе, называются незаменимыми аминокислотами.

Хотя наш организм может перерабатывать незаменимые аминокислоты, но он не может их производить. Поэтому диета должна обеспечивать их запасами, чтобы в организме было достаточно сырья в виде незаменимых аминокислот, чтобы заменить нормальные ежедневные потери.

Эти обязательные потери связаны с использованием аминокислот в производстве продуктов, которые не подлежат вторичной переработке, таких как пуриновые основы, креатин и адреналин. Они разлагаются до мочевой кислоты, креатинина и адреналина, и выводятся из организма.

Без внешнего источника аминокислот запасы белка в организме истощатся, и этот процесс голодания в конечном итоге приведет к смерти.

Мы получаем эти незаменимые аминокислоты, употребляя продукты, которые их содержат. Белки растений и животных бесполезны для нас, если наша пищеварительная система не способна расщеплять их на составляющие их аминокислоты и поглощать их.

Наши пищеварительные системы не предназначены для поглощения очень больших белковых молекул, только меньших аминокислот и пептидов. После поглощения эти аминокислоты становятся сырьем, из которого наш организм может синтезировать многие белки, которые выполняют множество жизненно важных функций.

Белковый метаболизм

Давайте посмотрим на фактический метаболизм белка. Переваривание пищевого белка начинается в желудке с воздействия фермента пепсина, который выделяется в пищеварительных соках и активируется соляной кислотой. Вопреки распространенному мнению, соляная кислота не переваривает белок, она просто создает подходящую среду, в которой может работать пепсин.

Эта секреция соляной кислоты сопровождается продукцией других факторов переваривания белка или протеолитических ферментов поджелудочной железой и клетками слизистой оболочки тонкой кишки.

Как только большие пищевые белковые молекулы распадаются на составляющие их аминокислотные компоненты, абсорбция может происходить через клетки слизистой оболочки тонкой кишки.

Аминокислоты от диетического пищеварения не одиноки, потому что прием пищи, даже не содержащей азот пищи, стимулирует пищеварительный тракт к выделению эндогенного белка, полученного из-за распада кишечных клеток и использованного пищеварительными ферментами. Эти переработанные белки являются богатым источником незаменимых аминокислот.

Исследования Nasset показывают, что независимо от аминокислотного сочетания пищи, кишечный тракт поддерживает удивительно похожее соотношение незаменимых аминокислот.

Это смешение эндогенного и диетического белка является ключевой концепцией. До тех пор, пока это не было обнаружено, считалось, что для поглощения и использования незаменимых аминокислот в рационе рацион должен содержать все аминокислоты в определенных пропорциях и быть представленными в одно и то же время.

Это ошибочное мнение восходит к 1914 году, когда Осборн и Мендель изучали потребность в белках лабораторных крыс. Они обнаружили, что крысы росли быстрее на животных источниках белка, чем на растительных источниках. За этим последовали исследования Элмана в 1939 году с использованием очищенных и изолированных аминокислот у крыс.

Мы многому научились с 1939 года. Но даже сегодня многие так называемые эксперты по питанию продолжают продвигать эту древнюю концепцию, и многие аргументы в пользу сочетания и качества белка основаны на этом заблуждении.

Согласно Nasset, пишущему в Журнале Американской Медицинской Ассоциации, смешивание эндогенного белка — это способ организма регулировать относительные концентрации аминокислот, доступных для поглощения.

Теперь мы знаем, что организм вполне способен принимать неполные белки и делать их полноценными, используя этот механизм переработки. В настоящее время ясно, что более 200 г эндогенного белка добавляется к 30-100 г ежедневного пищевого белка.

Я хотел бы отметить, что более ранние исследования, которые до сих пор так часто используются для подтверждения ошибочной идеи о том, что все незаменимые аминокислоты должны присутствовать одновременно в каждом приеме пищи для поглощения аминокислот, даже не касались поглощение аминокислот. В нем ложно утверждалось, что незаменимые аминокислоты должны присутствовать в месте синтеза белка, в клетках печени, почек или мышц. Поскольку эффект утилизации аминокислот в организме еще не изучен, было сделано предположение, что единственным источником белка является рацион.

Мы не только получаем большинство наших аминокислот от переработки, но в 1961 году Бендер показал, что животное способно поддерживать медленный рост с белками, в которых полностью отсутствует одна незаменимая аминокислота.

Эти концепции были подтверждены Монро и опубликованы в издании «Современное питание в здравоохранении и болезнях» в 1983 году издательством Goodheart and Shills.

Важным фактом здесь является то, что большинство аминокислот, всасываемых из кишечного тракта, происходят из переработанного белка организма. Мы в некотором смысле все пожиратели плоти, форма самоуничтожения.

После поглощения эта комбинация эндогенного и диетического белка проходит через воротную вену в печень. Печень контролирует поглощенные аминокислоты и регулирует скорость их метаболизма в соответствии с потребностями организма.

Сколько белка нам нужно?

У нас должен быть источник белка, чтобы заменить аминокислоты, которые не перерабатываются. Вопрос в том, сколько?

Этот вопрос был очагом научных, а не научных дискуссий с 1830 года, когда голландский ученый по имени Малдер ввел термин «белок».

В 1865 году Playfair в Англии представил исследования, которые привели его к мысли, что диета среднего здорового человека должна содержать 119 граммов белка в день.

Позже человек по имени Войт изучал мюнхенских пивоваров и обнаружил, что они потребляют 190 граммов белка в день. Основываясь на своих исследованиях этих пивоваров, Войт защищал 125 грамм белка в день. Только в 1913 году Хиндхед поднял уровень смертности среди работников пивоварни Войт и обнаружил, что большинство из этих людей умерли очень молодыми.

В 1947 году в университетских лабораториях Рочестера был разработан проект по определению потребности в незаменимых аминокислотах у взрослых самцов крыс. Чтобы поддерживать постоянное потребление калорий и азота, животным давали синтетическую диету с помощью желудочной трубки. Попытки связать экстраполяции, сделанные из этого типа исследования с людьми, очевидно сомнительны.

Более поздние исследования белкового обмена у человека были проведены с использованием данных по азотному балансу в качестве параметра. Исследования баланса азота измеряют общее количество азота в форме пищевого белка, который потребляется, и сравнивают его с общим количеством азота, выделяемого с мочой, калом, потерей кожных покровов, потом, волосами, а также спермой, менструальной жидкостью и даже дыхание. Идея состоит в том, что если количество съеденного белка равно количеству выделенного, организму должно быть достаточно, чтобы поддерживать равновесие.

Все натуральные продукты — от салата до орехов — содержат различное количество белка.

Если потребляется разнообразная диета с достаточным количеством калорий, практически невозможно получить недостаточное потребление белка. Даже диета, лишенная концентрированных источников белка, таких как продукты животного происхождения, орехи и бобовые, удовлетворит оптимальные потребности в белке.

Большинство традиционных методов питания игнорируют огромный вклад растительной пищи в наши потребности в белке. Большинство традиционных диет содержат только марочные количества этих продуктов, полагаясь вместо этого на продукты с высоким содержанием жира, продукты с высоким содержанием белка и конгломерат рафинированных углеводов.

Мы созданы, чтобы есть мясо?

Даже краткий взгляд на сравнительную анатомию ясно показывает, что человек не предназначен для того, чтобы быть хищником. И только то, что наши тела испытывают жизненную потребность в веществе, не означает, что эта потребность в два-три раза выше. В случае с протеином концепция «чем больше, тем лучше» совершенно неверна.

Интересно отметить, что большинство наших зубов плоские для измельчения зерна и овощей, и что наши руки лучше приспособлены для сбора, чем для разрыва мяса. Наша слюна содержит альфа-амилазу, единственной целью которой является усвоение углеводов. Альфа-амилаза не обнаружена в слюне плотоядных животных. Плотоядные животные способны выводить большое количество холестерина, тогда как наша печень может выделять только ограниченные количества. Как травоядные, мы потеем, чтобы охладить наши тела, а не задыхаться, как плотоядные.

Из всех животных, которые включают мясо в свой рацион, человек является единственным животным, которое не способно расщеплять мочевую кислоту до аллантоина.

Проблемы с мясом

Сырое или неправильно приготовленное мясо, рыба, мясо птицы и молочные продукты являются источником паразитов, таких как трихинеллез, обнаруженный в свинине и зараженной свининой говядине, бактериальная инфекция от сальмонеллеза, обнаруженная в молочных продуктах и ​​другие паразиты. Существует множество химических агентов, таких как канцерогенные нитраты и т. д., которые добавляются в продукты животного происхождения для замедления их разложения, улучшения цвета и изменения вкуса. Большинство продуктов животного происхождения перед употреблением подвергаются значительной термической обработке.

Свободные радикалы — это чрезвычайно реактивные молекулы, способные повредить практически любую клетку организма. Было показано, что свободные радикалы вызывают изменения в ткани коллагена и эластина, приводящие к преждевременному старению кожи и соединительной ткани. Они способствуют накоплению внутриклеточного мусора, такого как липофусцин и креоид, и считаются важным компонентом процесса старения.

Помимо паразитов, бактериального заражения, токсичных ядов, канцерогенных агентов и свободных радикалов, продукты животного происхождения являются  проблемой биологической концентрации. Животные потребляют большое количество зерна, травы и т. д., которые в большей или меньшей степени загрязнены гербицидами, пестицидами и другими веществами. Кроме того, животных часто кормят антибиотиками и обрабатывают другими лекарствами и токсическими агентами. Эти яды концентрируются в жире животного и присутствуют в высококонцентрированном количестве в его молоке и мясе. Эта биологическая концентрация ядов представляет значительную угрозу для здоровья людей, которые потребляют эти продукты.

Продукты животного происхождения полностью лишены клетчатки и чрезвычайно богаты белком, и несмотря на то, что миллионы долларов в рекламе мясной и молочной промышленности заставят вас поверить, что это избыточный, а не неадекватный белок, то есть угроза здоровью. Избыточное потребление белка было решающим фактором в качестве возбудителя многих заболеваний, включая заболевание почек, различные формы рака, остеопороз и множество аутоиммунных и гиперчувствительных заболеваний.

Если продукты животного происхождения включены в рацион в значительных количествах, то практически невозможно разработать диету, которая бы соответствовала подавляющей массе данных в научной литературе, касающихся питания.

Диета с достаточным потреблением калорий, полученная из свежих фруктов и овощей с переменным добавлением орехов, цельного зерна и бобовых, обеспечит оптимальное потребление белка и других питательных веществ, 30-70 грамм в день, в зависимости от конкретных употребляемых продуктов.

Ген рака молочной железы 1 (BRCA1). Выявление мутации T300G (нарушение функции белка)

Маркер связан с особенностями восстановления ДНК при повреждениях, участвует в поддержании стабильности генома. Исследуется для выявления наследственной предрасположенности к раку молочной железы и яичников.

Метод исследования

Полимеразная цепная реакция в режиме реального времени.

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную кровь, буккальный (щечный) эпителий.

Как правильно подготовиться к исследованию?

Специальной подготовки не требуется.

Название гена — BRCA1

OMIM *113705

Локализация гена на хромосоме  – 17q21.31

Функция гена

Ген BRCA1 кодирует белок BRCA1 (breast cancer 1), участвующий в репарации (восстановлении) ДНК, регуляции клеточного цикла и поддержании генетической стабильности.

Мутация гена BRCA1

Мутация заключается в замене Т (тимин) на G (гуанин) в позиции 300 последовательности ДНК гена BRCA1 и обозначается как T300G. В результате в белке BRCA1 аминокислота цистеин меняется на глицин, что ведет к нарушению функции белка.

T300G – обозначение нуклеотидной замены в гене

 Возможные генотипы

• T/T
• T/G

Ассоциация маркера с заболеваниями

• Рак молочной железы
• Рак яичников

Общая информация об исследовании

BRCA1 играет важную роль в репарации (восстановлении) ДНК, регуляции клеточного цикла и поддержании стабильности генома. Ген BRCA1, кодирующий белок BRCA1, является геном-супрессором опухоли, в норме защищающим клетку от злокачественного перерождения. При возникновении мутации в этом гене значительно повышается вероятность развития рака молочной железы (РМЖ) и яичников (РЯ).

BRCA1 имеет множество мутантных аллелей. Данная мутация заключается в замене основания Т (тимин) на G (гуанин) в позиции 300 и обозначается как T300G. В результате в белке BRCA1 аминокислота цистеин меняется на глицин, что ведет к нарушению функции белка и в итоге может увеличивать вероятность развития РЯ и РМЖ.

Рак молочной железы и яичников –  одни из самых распространенных онкологических заболеваний. Присутствие мутаций в гене BRCA1 может увеличить вероятность рака молочной железы более чем в 5 раз, а рака яичников – в 10-28 раз. Средний возраст развития заболевания при этом снижается до 25-30 лет.

Выявленные семейные случаи заболевания в первую очередь свидетельствуют о наследственной природе рака и требуют генетического анализа. Ген BRCA1 участвует в защите организма от спонтанных повреждений ДНК, поэтому нарушение его работы позволяет накапливаться мутациям и приводит к онкологическим заболеваниям, и в первую очередь –  к раку молочной железы и яичников. Известно, что рак, ассоциированный с генетическими маркерами BRCA, характеризуется высокой степенью злокачественности и выраженной лимфоидной инфильтрацией

Популяционная частота этой мутации не более 1 %. Но при этом риск заболеть раком молочной железы или раком яичников в течение жизни для женщин, имеющих генетическую предрасположенность к ним, достигает 80 %.

Анализ можно проводить в любом возрасте, и при своевременном выявлении нарушений по указанному маркеру лечение будет начато своевременно. Для успешного лечения онкологических заболеваний очень важно обнаружить опухоль на ранней стадии, еще до появления симптомов. Поэтому генетическая предрасположенность к раку молочной железы и яичников –  очень серьезное показание к регулярному обследованию в целях выявления заболевания на ранней стадии.

Интерпретация результатов

Варианты генотипов:

• T/T – популяционный риск развития рака молочной железы и яичников
• T/G – высокий риск развития рака молочной железы и яичников

Интерпретация результатов исследования должна проводиться врачом в комплексе с другими генетическими, анамнестическими, клиническими и лабораторными данными.

Диагностическая значимость

Поскольку данный ген может иметь несколько мутантных вариантов, необходимо оценивать его работу одновременно по нескольким маркерам.

[18-001] Ген рака молочной железы 1 (BRCA1). Выявление мутации 185delAG (нарушение структуры белка)

[18-002] Ген рака молочной железы 1 (BRCA1). Выявление мутации 4153delA (нарушение структуры белка)

[18-003] Ген рака молочной железы 1 (BRCA1). Выявление мутации 5382insC (нарушение структуры белка)

[18-079] Ген рака молочной железы 1 (BRCA1). Выявление мутации 3819delGTAAA (нарушение структуры белка)

[18-080] Ген рака молочной железы 1 (BRCA1). Выявление мутации 3875delGTCT (нарушение структуры белка)

[18-082] Ген рака молочной железы 1 (BRCA1). Выявление мутации 2080delA (нарушение структуры белка)

Изолированное исследование мутации T300G рекомендуется только при выявлении данного маркера у родственников первой степени родства.

Генетический маркер входит в исследование:

• [42-012] Риск раннего развития рака молочной железы и яичников

Наука и повседневное применение, версия 1.0

Перейти к содержимому

Белки являются «рабочими лошадками» организма и участвуют во многих функциях организма. Как мы уже говорили, белки бывают всех размеров и форм, и каждый из них специально структурирован для выполнения своей конкретной функции. На этой странице описаны некоторые важные функции белков. Читая их, имейте в виду, что для синтеза всех этих различных белков требуется достаточное количество аминокислот. Как вы понимаете, диета с дефицитом белка и незаменимых аминокислот может нарушить многие функции организма. (Подробнее об этом позже в модуле.)

Рисунок 6.9. Примеры белков с различными функциями, размерами и формами.

Основные типы и функции белков приведены в таблице ниже, а последующие разделы этой страницы содержат более подробную информацию о каждом из них.

Таблица 6. 2. Типы белков и их функции

Структура

В организме человека обнаружено более ста различных структурных белков, но самым распространенным на сегодняшний день является , который составляет около 6 процентов от общей массы тела. Коллаген составляет 30 процентов костной ткани и содержит большое количество сухожилий, связок, хрящей, кожи и мышц. Коллаген представляет собой прочный волокнистый белок, состоящий в основном из аминокислот глицина и пролина. В его четвертичной структуре три нити белка переплетаются друг с другом, как веревка, а затем эти нити коллагена перекрываются с другими.

Рисунок 6.10. Трехспиральная структура коллагена

Эта высокоупорядоченная структура даже прочнее, чем стальные волокна того же размера. Коллаген делает кости крепкими, но гибкими. Коллагеновые волокна в дерме кожи придают ей структуру, а сопутствующие белковые фибриллы делают ее эластичной. Сожмите кожу на руке, а затем отпустите; Белки коллагена и эластина в коже позволяют ей вернуться к своей первоначальной форме. Клетки гладкой мускулатуры, которые секретируют белки коллагена и эластина, окружают кровеносные сосуды, придавая сосудам структуру и способность растягиваться после того, как по ним прокачивается кровь. Еще один сильный волокнистый белок — 9.0019 , важный компонент кожи, волос и ногтей.

Ферменты

— это белки, которые проводят определенные химические реакции. Работа фермента состоит в том, чтобы обеспечить место для химической реакции и снизить количество энергии и время, необходимое для этой химической реакции (это известно как «катализ»). В среднем каждую секунду в клетках происходит более 100 химических реакций, и для большинства из них требуются ферменты. Одна только печень содержит более 1000 ферментных систем. Ферменты специфичны и будут использовать только определенные субстраты, которые соответствуют их активному центру, подобно тому, как замок можно открыть только с помощью определенного ключа. К счастью, фермент может выполнять свою роль катализатора снова и снова, хотя в конечном итоге он разрушается и восстанавливается. Все функции организма, включая расщепление питательных веществ в желудке и тонком кишечнике, преобразование питательных веществ в молекулы, которые клетка может использовать, и построение всех макромолекул, включая сам белок, включают ферменты.

Рисунок 6.11. Ферменты – это белки. Работа фермента состоит в том, чтобы предоставить веществам место для химической реакции и образования продукта, а также уменьшить количество энергии и время, необходимое для этого.

ВИДЕО: «Ферменты» от Amoeba Sisters, YouTube (28 августа 2016 г.), 5:46 минут. В этом видео демонстрируется действие ферментов.

Гормоны

Белки отвечают за синтез гормонов. — это химические мессенджеры, вырабатываемые эндокринными железами. Когда эндокринная железа стимулируется, она выделяет гормон. Затем гормон транспортируется кровью к клетке-мишени, где он передает сообщение, чтобы инициировать специфическую реакцию или клеточный процесс. Например, после еды уровень глюкозы в крови повышается. В ответ на повышение уровня глюкозы в крови поджелудочная железа выделяет гормон инсулин. Инсулин сообщает клеткам организма, что глюкоза доступна, и что они могут брать ее из крови и хранить или использовать для производства энергии или построения макромолекул. Основная функция гормонов — включать и выключать ферменты, поэтому некоторые белки могут даже регулировать действие других белков. Хотя не все гормоны состоят из белков, многие из них.

Жидкость и кислотно-щелочной баланс

Адекватное потребление белка позволяет основным биологическим процессам в организме поддерживать гомеостаз (постоянные или стабильные условия) в меняющихся условиях окружающей среды. Одним из аспектов этого является баланс жидкости, обеспечивающий правильное распределение воды в различных частях тела. Если слишком много воды внезапно перемещается из крови в ткани, результатом является отек и, возможно, гибель клеток. Вода всегда течет из области с высокой концентрацией в область с низкой концентрацией. В результате вода движется к областям с более высокой концентрацией других веществ, таких как белки и глюкоза. Чтобы вода равномерно распределялась между кровью и клетками, в крови постоянно циркулируют белки в высоких концентрациях. Наиболее распространенным белком в крови является белок в форме бабочки, известный как 9.0019 . Наличие альбумина в крови делает концентрацию белка в крови близкой к таковой в клетках. Следовательно, обмен жидкости между кровью и клетками не является экстремальным, а сводится к минимуму для сохранения гомеостаза.

Рисунок 6.12. Белок в форме бабочки, альбумин, выполняет множество функций в организме, включая поддержание водного и кислотно-щелочного баланса и транспортировку молекул.

Белок также необходим для поддержания надлежащего баланса pH (мера кислотности или щелочности вещества) в крови. pH крови поддерживается между 7,35 и 7,45, что является слегка щелочным. Даже незначительное изменение рН крови может повлиять на функции организма. В организме есть несколько систем, которые удерживают рН крови в пределах нормы, чтобы этого не произошло. Одним из них является циркулирующий альбумин. Альбумин слегка кислый, и поскольку он заряжен отрицательно, он уравновешивает многие положительно заряженные молекулы, циркулирующие в крови, такие как протоны водорода (H ⁺ ), кальций, калий и магний. Альбумин действует как буфер против резких изменений концентрации этих молекул, тем самым уравновешивая рН крови и поддерживая гомеостаз. Белок гемоглобин также участвует в кислотно-щелочном балансе, связывая протоны водорода.

Транспорт

Белки также играют жизненно важную роль в транспортировке веществ по телу. Например, альбумин химически связывается с гормонами, жирными кислотами, некоторыми витаминами, необходимыми минералами и лекарствами и транспортирует их по кровеносной системе. Каждый красный кровяной тельце содержит миллионы молекул гемоглобина, которые связывают кислород в легких и транспортируют его ко всем тканям организма. Плазматическая мембрана клетки обычно непроницаема для больших полярных молекул, поэтому для доставки необходимых питательных веществ и молекул в клетку в клеточной мембране существует множество транспортных белков. Некоторые из этих белков являются каналами, которые позволяют определенным молекулам входить и выходить из клеток. Другие действуют как такси с односторонним движением и требуют энергии для работы.

Рисунок 6.13. Молекулы перемещаются в клетки и из них через транспортные белки, которые являются либо каналами, либо переносчиками.

ВИДЕО: «Натриево-калиевый насос», автор: RicochetScience, YouTube (23 мая 2016 г. ), 2:26 мин. В этом руководстве описывается, как натрий-калиевый насос использует активный транспорт для перемещения ионов натрия (Na+) из клетки и ионов калия (K+) в клетку.

Иммунитет

Белки также играют важную роль в иммунной системе организма. Сильные коллагеновые волокна в коже обеспечивают ее структуру и поддержку, но также служат барьером против вредных веществ. Функции атаки и разрушения иммунной системы зависят от ферментов и антител, которые также являются белками. Например, фермент под названием выделяется в слюне и атакует стенки бактерий, вызывая их разрыв. Определенные белки, циркулирующие в крови, могут быть направлены на создание молекулярного ножа, который пронзает клеточные мембраны чужеродных захватчиков. , выделяемые лейкоцитами, исследуют всю систему кровообращения в поисках вредоносных бактерий и вирусов, которые нужно окружить и уничтожить. Антитела также запускают другие факторы иммунной системы для поиска и уничтожения нежелательных злоумышленников.

ВИДЕО: «Специфический иммунитет, антитела», автор: Carpe Noctum, YouTube (11 декабря 2007 г.), 1 минута. Посмотрите это видео, чтобы увидеть, как антитела защищают от чужеродных злоумышленников.

Производство энергии

Некоторые аминокислоты в белках можно разобрать и использовать для производства энергии. Только около 10 процентов пищевых белков ежедневно катаболизируется для производства клеточной энергии. Печень способна расщеплять аминокислоты до углеродного скелета, который затем может быть использован в цикле лимонной кислоты или цикле Кребса. Это похоже на то, как глюкоза используется для производства АТФ. Если диета человека не содержит достаточного количества углеводов и жиров, его организм будет использовать больше аминокислот для производства энергии, что может поставить под угрозу синтез новых белков и разрушить мышечные белки, если потребление калорий также низкое.

Аминокислоты могут использоваться не только непосредственно для получения энергии, но и для синтеза глюкозы посредством глюконеогенеза. В качестве альтернативы, если человек соблюдает диету с высоким содержанием белка и потребляет больше калорий, чем необходимо его организму, лишние аминокислоты будут расщепляться и превращаться в жир. В отличие от углеводов и жиров, белок не имеет специальной системы накопления, которая впоследствии использовалась бы для получения энергии.

Атрибуты:

• «Функции белков», раздел 6.4 из книги «Введение в питание» (версия 1.0), CC BY-NC-SA 3.0

Авторы изображений:

• Рис. 6.9. «Фермент, антитело и гормон» из «Функции белка», раздел 6.4 из книги «Введение в питание» (версия 1.0), лицензирован CC BY-NC-SA 3.0

.

• Таблица 6.2. «Типы и функции белков» Тамберли Пауэлла лицензированы в соответствии с CC BY-NC-SA 2.0

.

• Рис. 6.10. «Collagentriplehelix» от JWSchmidt находится под лицензией CC BY-SA 3. 0
• Рис. 6.11. «Активность ферментов» из «Функции белков», раздел 6.4 из книги «Введение в питание» (v. 1.0), распространяется под лицензией CC BY-NC-SA 3.0

.

• Рис. 6.12. «Альбумин» Джавахара Сваминатана и сотрудников MSD находится в общественном достоянии
• Рис. 6.13. «Переносчики белков в клеточных мембранах», автор LadyofHats, Мариана Руис Вильярреал, находится в общественном достоянии

.

Лицензия

Питание: наука и повседневное применение, версия 1.0 Элис Каллахан, доктор философии; Хизер Леонард, MEd, RDN; и Tamberly Powell, MS, RDN под лицензией Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License, если не указано иное.

Поделиться этой книгой

Поделиться в Твиттере

Функция структурного белка: коллаген, актин, миозин и кератин | Молекулярная биология

4.16: Функция структурных белков

Структурные белки представляют собой категорию белков, отвечающих за функции, варьирующиеся от формы и движения клеток до обеспечения поддержки основных структур, таких как кости, хрящи, волосы и мышцы. В эту группу входят такие белки, как коллаген, актин, миозин и кератин.

Коллаген, наиболее распространенный белок у млекопитающих, встречается во всем организме. В соединительной ткани, такой как кожа, связки и сухожилия, он обеспечивает прочность на растяжение и эластичность. В костях и зубах он минерализуется с образованием твердых тканей и способствует их несущей способности. В дополнение к структурной поддержке коллаген может также взаимодействовать с рецепторами клеточной поверхности и другими промежуточными молекулами, чтобы регулировать клеточные процессы, такие как рост и миграция, которые включают изменения формы клеток и тканей.

Структурные белки образуют основу клеточного цитоскелета. Цитоскелет состоит из трех типов филаментов, микрофиламентов, промежуточных филаментов и микротрубочек, каждый из которых состоит из различных структурных белков. Микрофиламент образуется, когда актин самополимеризуется в длинные повторяющиеся структуры. Эти актиновые филаменты вносят вклад в форму и организацию клеток; кроме того, микрофиламенты также могут способствовать движению и делению клеток, когда они действуют в сочетании с миозином. Состав промежуточных филаментов зависит от типа клеток. Существует около 70 различных генов, которые кодируют различные промежуточные филаменты. Промежуточные филаменты в эпителиальных клетках содержат кератин, периферические нейроны — периферин, а саркомер в мышечных клетках — десмин. Основная структурная функция этих нитей заключается в укреплении клеток и организации их в ткани. Микротрубочки состоят из структурных белков, называемых тубулинами. Тубулины самособираются с образованием микротрубочек, которые способствуют организации цитоплазмы, включая расположение органелл. Микротрубочки также необходимы для митоза и деления клеток.

Поскольку структурные белки широко распространены, мутация в гене, который кодирует любой из этих белков, может иметь серьезные пагубные последствия. Например, мутация в гене, кодирующем коллаген, может привести к состоянию, известному как несовершенный остеогенез, который характеризуется слабостью костей и деформациями соединительной ткани. Различные мутации в гене коллагена могут привести к синдрому Альпорта, который характеризуется проблемами в таких органах, как почки, глаза и уши.